Der Name Jiāng zhī zhuàng nai 姜汁撞奶 lässt sich als „Ingwersaft, der in die Milch schlägt“ übersetzen, was auf den Kochprozess anspielt: Ingwer und die Proteine der Milch reagieren bei 70°C und kondensieren zu einem festen Quark.
Ingwer enthält Lab, das chemisch mit den Proteinen der Milch reagiert.
Ein Protein in der Milch geht von einem löslichen in einen unlöslichen Zustand über und verursacht die Gerinnung der Milch.
Es ist ein Dessert, das aus Guangdong in der südlichen Provinz Chinas stammt. Und es ist zweifellos eines der berühmtesten Desserts in Hongkong.
Es wäre besser, Wasserbüffelmilch zu verwenden, da sie dichter ist und leicht gerinnt.
Das Verhältnis zwischen Ingwersaft und Milch sollte etwa 1:10 sein.
Dieses Dessert ähnelt einem anderen chinesischen Dessert:
- Schwierigkeit: Mittel
- Kosten: Sehr günstig
- Ruhezeit: 20 Minuten
- Vorbereitungszeit: 5 Minuten
- Portionen: 1 Person
- Kochmethoden: Kochen
- Küche: Chinesisch
- Saisonalität: Alle Jahreszeiten
Zutaten
- 1 Tasse Wasserbüffelmilch
- 1 Teelöffel Zucker
- 1 cm frischer Ingwer (besser wenn alt)
Werkzeuge
- 1 Thermometer
Schritte
Die Milch auf 70°C erhitzen.
Den Ingwer schälen und auspressen, um den Saft zu gewinnen.
Den Saft in die Milch gießen und etwa 20 Minuten auf die Gerinnung warten.
FAQ (Fragen und Antworten)
Welches biochemische Prinzip erzeugt den Ingwerquark?
Der wichtigste Bestandteil des Ingwers im Ingwermilchquark ist die Ingwerprotease: zingipain.
Diese Substanz mit einem Molekulargewicht von 31 kDa liegt in drei Formen mit isoelektrischen Punktwerten von jeweils etwa 5,58, 5,40 und 5,22 vor.
Die drei Formen haben ein sehr ähnliches biochemisches Verhalten, wobei die optimale proteolytische Aktivität bei 40–60 °C (104–140 °F) und die maximale Koagulationsaktivität bei 70 °C (158 °F) liegt.
Milch besteht hauptsächlich aus Milchfettkügelchen und Kaseinmizellen in einer kontinuierlichen Phase aus Wasser, Zucker, Molkeproteinen und Mineralien.
Kaseinmizellen bestehen hauptsächlich aus α(s1)-Kasein, α(s2)-Kasein, β-Kasein und κ-Kasein, wobei sich die hydrophoben α- und β-Kaseine in der inneren Submizelle befinden und das hydrophile κ-Kasein außen liegt.
Wenn die Milch zu gerinnen beginnt, ist der Quark klein, aber mit zunehmender Koagulation nimmt die Größe des Quarks zu, bis die Milch eine tofuähnliche Struktur hat.
Wenn die Gerinnung eintritt, schneidet die Ingwerprotease das κ-Kasein so, dass sich das hydrophile C-terminale und das hydrophobe N-terminale trennen. Dies stört die Stabilität der Kaseinmizelle.
